Pusat reaksi PS-I terdiri dari kompleks multiprotein. Pusat reaksi klorofil P700 dan klorofil inti sekitar 100 antena terikat untuk dua protein, PsaA dan PsaB, dengan massa molekul di kisaran 66-70 kDa. Kompleks reaksi PS-I pusat telah diisolasi dari beberapa organisme dan ditemukan mengandung protein kDa 66-70, bersama dengan sejumlah variabel protein yang lebih kecil dalam kisaran 4 sampai 25 kDa).
Beberapa protein berfungsi sebagai situs mengikat untuk elektron pembawa larut plastocyanin dan ferredoxin. Fungsi dari beberapa protein lain tidak dipahami dengan baik. Sebuah protein 8-kDa berisi beberapa besi-belerang terikat pusat yang berfungsi sebagai akseptor elektron awal fotosistem I. Struktur PS-saya kompleks dari kacang telah bertekad untuk resolusi 4,4 Å, dan posisi dari banyak klorofil dan komponen transfer elektron telah berada. Dalam bentuk tereduksi mereka, pembawa elektron yang berfungsi di wilayah akseptor dari fotosistem I adalah semua agen mengurangi sangat kuat. Spesies ini berkurang sangat tidak stabil dan dengan demikian sulit untuk mengidentifikasi. Bukti menunjukkan bahwa salah satu akseptor awal adalah molekul klorofil, dan satu lagi adalah spesies kuinon, phylloquinone, juga dikenal sebagai vitamin K1. Akseptor elektron tambahan mencakup serangkaian tiga membran terkait besi-sulfur protein, atau ferredoxins terikat, juga dikenal sebagai Fe-S pusat Fe-SX, Fe-SA, dan Fe-SB. Fe-S pusat Fe-SX adalah bagian dari protein P700-mengikat; pusat Fe-Fe-SA dan SB berada pada sebuah protein kDa 8 yang merupakan bagian dari kompleks pusat PS-I reaksi. Elektron ditransfer melalui pusat Fe-Fe-SA dan SB untuk ferredoxin, kecil, larut dalam air besi-sulfur protein. Membran terkait flavoprotein ferredoxin-NADP reduktase (FNR) mengurangi NADP + untuk NADPH, sehingga menyelesaikan urutan transpor elektron nonsiklik yang diawali dengan oksidasi air.
No comments:
Post a Comment